高压协同酶法对大豆分离蛋白水解物性质的影响

2024-04-29 06:00:00 中国食品报

  本报讯  大豆分离蛋白(SPI)因其独特的功能特性,被广泛应用于6000多种不同的食品中。为了进一步解锁SPI的功能特性,来自渤海大学的研究人员研究了高压协同胰酶(Corolase PP)酶解技术对大豆分离蛋白水解物(SPIH)乳化性和抗氧化性的影响。此外,为了更好地了解SPIH作为天然功能成分在食品中的应用潜能,团队还对其苦味进行了评价。该技术为在食品工业中获得功能性水解产物提供了新思路。

  酶解技术不仅可以提高植物蛋白的溶解度和表面疏水性,还可以提高其乳化性和抗氧化活性。然而蛋白质水解会影响蛋白的感官特性,特别是苦味的形成,这限制了蛋白质水解物作为食品原料进一步使用。高压(HHP)处理可引起蛋白质构象的改变,已被用于改善食品的质地和口感。同时,HHP可以诱导蛋白质结构展开,从而更易于酶解。Corolase PP是从猪胰脏中经提取、激活得到的一种混合酶制剂,主要包括胰凝乳蛋白酶、胰肽酶、二肽酶、胰蛋白酶及氨肽酶等。使用Corolase PP水解蛋白质,可以获得具有抗氧化和降血压活性的水解产物。

  研究发现,随着酶解时间的增加,所有压力下SPIH的乳化活性(EAI)和乳化稳定性(ESI)均呈现先增大后降低的趋势。这主要是由于随着水解时间的增加,不仅蛋白质构象发生了改变,包埋于蛋白内部的疏水性氨基酸侧链外露,而且产生了更多的多肽和小分子物质,产生的肽分子更易在油水界面进行有序排列。这些变化均有助于水解产物在油水界面扩散,降低界面张力,提高乳化活性。SPI在200MPa水解4小时后,乳化活性和乳化稳定性均高于其他处理条件,说明在适当压力下,水解产生肽的数量、结构等有助于乳化活性和乳化稳定性的提高。

  乳化液滴的表面电势可反映出乳化液滴之间的相互作用,进而评价乳化液的稳定程度。随着压力的升高和水解时间的延长,水解产物形成的乳化液颗粒表面均带负电荷且绝对值呈现先增加后降低的趋势,这与乳化稳定性的结果相一致。此外,随着压力的增加,乳化液中的粒径分布朝着粒径减少的方向移动,200MPa下的水解产物粒径移动最为明显。这可能是由于适宜的压力将蛋白质分解成较小的多肽片段,它们在乳化过程中迅速移动到乳液界面,形成一层保护层,防止液滴聚集。由此可见,与其他压力相比,经200MPa处理得到的SPIH能够改善乳化液的稳定性。

  研究人员还采用DPPH自由基清除法、超氧自由基清除法以及铜离子螯合法,对高压酶解水解物的抗氧化能力进行分析,结果发现,200MPa水解5小时的水解产物具有较高的抗氧化活性,但与该压力下水解4小时的样品差异不显著。

  研究同时发现,随着水解时间的延长,不同压力处理SPIH的苦味值均呈现显著上升趋势,这是因为水解初期产生的肽浓度较低且肽链相对较长,呈现苦味的疏水性氨基酸被包裹起来,苦味并不明显,随着水解时间的延长,疏水性氨基酸残基逐渐暴露或形成的小肽游离出来,产生苦味,当水解时间达到3小时,经200MPa处理的样品苦味值最高,但与300MPa的处理组差异不显著。随着水解时间的继续增加,苦味值开始下降,这可能是由于部分苦味肽被水解为游离氨基酸,疏水性降低,因此苦味又逐渐降低。感官分析表明,在200MPa水解4小时后获得的SPIH具有较好的适口性。

  综合所有参数说明,经200MPa水解4h获得的SPIH在食品配料和健康食品开发中具有良好的应用前景。

(关海宁)

 

  《中国食品报》(2024年04月29日06版)

  (责编:杨晓晶)

 

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